Antikörper

Antikörperklassen

IgG: 

Immunglobuline der Klasse IgG sind Monomere. Sie liegen im Blut 10 Tage nach Erstkontakt mit einem Antigen vor.

IgGs sind die häufigsten Antikörper im Blut und bieten Langzeitschutz. Hauptsächlich wirkt diese Klasse gegen Bakterien, Viren und Toxine. 

IgM:

Diese Immunglobulinklasse liegt im Körper als Pentamer vor. IgMs werden als erstes bei einer direkten Infektion gebildet. Die größte Konzentration liegt bei 5-7 Tagen nach Erstkontakt. Durch Messung der Antikörperkonzentration von IgM im Serum kann also eine direkte Infektion erkannt werden. 

IgE:

Immunglobulin E ist hauptsächlich bei der Abwehr von Endoparasiten beteiligt. Außerdem sind sie an allergischen Reaktionen beteiligt. IgE binden an Mastzellen, wodurch eine Ausschüttung von Histamin erfolgt. 

IgA:

IgA ist ein sekretorisches Immunglobulin und bildet dort eine Abwehrbarriere gegen Pathogene. Im Sekret kommt IgA als Dimer vor. Im Blutserum liegt IgA als Monomer vor. 

Bei Immunpräparaten oder Impfstoffen darf eine gewisse Konzentration an IgA nicht überschritten werden, da nicht jeder Mensch in der Lage ist IgA zu bilden. Es kann dann zu Abstoßungsreaktionen kommen. 

IgD:

Der Anteil der Immunglobuline D im Blutserum ist geringer als 1%. IgD kommt hauptsächlich auf B-Lymphozyten vor und wird auch dort produziert. Der Antikörper ist ein Monomer

Antikörperklassen haben auch Subklassen. So haben Immunglobuline der Klasse G noch 4 Unterklassen, die jeweils als IgG1 bis IgG4 bezeichnet werden.

 

Polyklonal und Monoklonal

Polyklonale Antikörper:

Polyklonale Antikörper werden von mehreren B-Zellen produziert, weshalb es mehrere Subklassen eines Antikörpers sind. Sie sind alle gegen ein Antigen gerichtet, binden aber an verschiedene Epitope des Antigens. 

Monoklonale Antikörper:

Ein monoklonaler Antikörper erkennt genau ein Epitop an einem Antigen. Er wird von genau einer B-Zelle produziert. Monoklonale Antikörper sind spezifischer als polyklonale Antikörper und haben weniger Kreuzreaktionen. Monoklonale Antikörper können mittels der Hybridoma-Technik hergestellt werden. Außerdem haben sie eine Vielzahl von Einsatzmöglichkeiten in der modernen Medizin.  

Epitop, Paratop, Idiotop

Epitop:

Epitope sind Strukturen oder Sequenzen an einem Antigen, die von einem Antikörper erkennt werden können. Man unterscheidet Sequenzepitope und Konformationsepitope. 

Sequenzepitope sind spezifische Reihenfolgen von Aminosäuren. Diese Können von einem Antikörper erkannt werden und dann eine Immunreaktion auslösen. 

Konformationsepitope sind dreidimensionale Strukturen, die von Antikörpern erkannt werden können. Durch Denaturierung kann dieses Epitop verloren gehen und eine Immunreaktion bleibt dann aus. 

Antigene können Proteine, Zuckerreste, Lipide, Nukleinsäuren oder Kunststoffe sein

Paratop:

Als Paratop wird die Gesamtheit aller Bindungsstellen von einem Antikörper bezeichnet, die an einem Antigen binden können. Dabei handelt es sich nur um einen kleinen Teil des Antikörpers, der an den variablen Regionen der leichten und schweren Kette liegt. Das Paratop besteht aus 3 hypervariablen Regionen, die auch als Complementary Determing Regions (kurz CDRs) genannt werden. 

Idiotop:

Das Idiotop eines Antikörpers ist die Gesamtheit aller CDRs. Während das Paratop nur die antigenbindende Domäne ist, ist das Idiotop die Gesamtheit alles potentiellen Bindestellen.  

Verwendung von Antikörpern in der Medizin

Antikörper haben ein breites Spektrum an Einsatzmöglichkeiten in der modernen Medizin. Dazu werden meistens rekombinante monoklonale Antikörper eingesetzt. Diese haben den Vorteil, dass sie spezifisch wirken können und dazu noch einfach in Zellkulturen, beispielsweise HEK-Zellen, kostengünstig und in großen Mengen hergestellt werden. 

Einer der erfolgreichsten rekombinanten Antikörper ist Adalimumab, der unter dem Handelsnamen Humira vermarktet wird. Er blockiert den Tumornekrosefaktor-alpha und wird zur Behandlung von rheumatischen Erkrankungen eingesetzt. 

Das Marktpotential für monoklonale Antikörper ist sehr groß.

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Weiterführende Literatur

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