Proteine Lipide Kohlenhydrate

Proteine

Proteine sind lange Ketten von Aminosäuren, die sich auf eine gewisse Art und Weise, die für jedes Protein unterschiedlich ist, gefaltet haben. Beim Menschen gibt es 20 verschiedene Aminosäuren, aus denen die Proteine bestehen können. Alle gleichen sich in ihrer Grundstruktur und unterscheiden sich in ihrer funktionellen Gruppe (Rest-Gruppe). Die Funktionelle Gruppe bestimmt deshalb die Eigenschaft Aminosäure. 

Die Struktur eines Proteins wird in 4 Ebenen gegliedert. 

1. Primärstruktur

Die Primärstruktur ist die reine Abfolge der Aminosäuren des Proteins und sie wird in dem sog. Ein-Buchstaben-Code angegeben, da jeder Aminosäure ein Buchstabe zugeordnet ist. Auch der Drei-Buchstaben-Code ist gebräuchlich. (Bsp. Glycin; Ein-Buchstaben Code: G; Drei-Buchstaben Code: Gly)

Die einfachste Verbindung von 2 Aminosäuren ist das Dipeptid. Also 2 Aminosäuren, die über eine Peptidbindung miteinander verknüpft sind. Bei einer Verbindung aus 3 Aminosäuren spricht man von einem Tripeptid. Größere Ketten von Aminosäuren werden Oligopeptid oder Polypeptid genannt. 

2. Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur wird durch eine erste Form der Faltung der Polypeptidkette gebildet. Die Sekundärstruktur wird in das ß-Faltblatt und die α-Helix Struktur. Dabei interagieren Teile der Primärstruktur untereinander und bilden Wasserstoffbrückenbindungen. 

Die α-Helix ist eine Spirale, in der die Reste der Aminosäure nach außen ragen. Sie können also weiter mit umliegenden Molekülen reagieren. 

Die ß-Faltblatt Struktur besteht immer aus 2 entweder parallel oder antiparallel verlaufenden Aminosäureketten, die wie in der α-Helix über Wasserstoffbrückenbindungen verknüpft sind. Die Struktur ist demnach, wie der Name bereits sagt eher blattförmig und es bildet sich keine Spirale. 

Die Wasserstoffbrückenbindung erfolgt immer zwischen der NH-Gruppe einer Aminosäure und mit der CO-Gruppe einer anderen Aminosäure. Die Aminosäuren, die diese Bindung eingehen, müssen nicht zwingend in einer Polypeptidkette liegen. Bei der Seide erfolgt die Bindung zwischen 2 separaten Polypeptidketten. 

3. Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur wird durch Biegungen und Faltungen in der Polypeptidkette erzeugt. Diese Biegungen sind die Verknüpfung zwischen den Sekundärstrukturen. Diese Strukturen sind für jedes Protein spezifisch. Neben den Biegungen kommt es auch zu unterschiedlichen starken und schwachen Bindungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren. 

  • Es können sich Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten bilden. Dabei handelt es sich um eine kovalente Bindung, die sehr stabil ist. 

  • An vielen Stellen können sich auch schwache Wasserstoffbrückenbindungen bilden, die aufgrund ihrer Vielzahl auch eine starke Bindung ausmachen.

  • Ionenbindungen können zwischen Seitenketten mit echter negativer oder positiver Ladung gebildet werden.

  • Manche Reste von Aminosäuren haben sehr hydrophobe Reste. Besonders in einer wasserhaltigem Umgebung lagern sich diese Strukturen zusammen und können sich auch in das Innere des Proteins ausrichten. Die Hydrophoben Wechselwirkungen können durch Van-der-Waals-Kräfte stabilisiert werden.

Die Kombination all dieser Faltungen erzeugt schließlich die fertige Tertiärstruktur. Durch starke Hitze oder Änderungen im pH-Wert können Tertiär- und Sekundärstruktur zerstört werden. Das Protein ist dann denaturiert.

Kohlenhydrate

Eine weitere wichtige Klasse von Makromolekülen neben den Proteinen sind die Kohlenhydrate, die allgemein auch als Zucker bekannt sind. Kohlenhydrate sind Verbindungen von Kohlenstoff (C) und Wasserstoff (H), woraus sich auch ihr Name zusammensetzt. Zudem trägt jedes Kohlenstoffatom die Bestandteile von Wasser in sich, jedoch in Form von einer OH-Gruppe und einer H-Gruppe kovalent gebunden. 

Aufgaben in der Zelle: 

  • Zucker dienen als Energiequelle. Die Energie wird durch den Abbau der Glucose zu Kohlenstoffdioxid und Wasser freigesetzt und in Form von ATP gespeichert. Zucker können auch in Form von Glykogen in der Zelle gespeichert werden. 

  • Sie können als Strukturelemente in der Zelle verbaut werden. Die Desoxyribose ist zum Beispiel ein Hauptbestandteil der DNA.

  • Glykosylierung, vereinfacht eine Markierung von Molekülen, ist für die Blutgruppen oder Erkennung fremden Organismen im Körper von sehr hoher Bedeutung.

Unterteilung der Kohlenhydrate: 

Die Unterteilung der Kohlenhydrate unterscheidet sich kaum zu der Nomenklatur der Proteine. Ein einzelner Zucker wird als Monosaccharid bezeichnet. Hier wird jedoch weiter unterteilt. Es gibt Kohlenhydrate, die aus einer Verbindung von 5 Kohlenstoffatomen bestehen. Diese nennt man dann Pentosen. Jedoch gibt es auch Kohlenhydrate, die aus einer Verbindung von 6 Kohlenstoffen bestehen. Diese nennt man Hexosen. Dazu gehört u.a. die Glucose. 

Eine Verbindung von 2 Monosacchariden nennt man Disaccharid. Bei dieser kovalenten Bindung spricht man von einer Glykosidischen Bindung. 

Eine Verknüpfung von 3 bis 20 Monosacchariden bezeichnet man als Oligosaccharid. Ab 20 oder mehr Monosacchariden spricht man von einem Polysaccharid. 

Lipide

Lipide oder "Fette" sind wie die Kohlenhydrate Verbindungen aus Kohlenstoff und Wasserstoff. Jedoch ohne gebundenes Wasser, was dazu führt, dass sie einen starken lipophilen/hydrophoben Charakter haben. Sie lösen sich gut in Fetten, aber schlecht in Wasser. Es gibt eine Vielzahl an verschiedenen Klassen der Lipide in der Zelle, die alle eine andere Funktion erfüllen. 

  • Energiespeicherung in Form von Ölen oder Fett

  • Eine besondere Klasse, die Carotinoide können Licht absorbieren. 

  • Phospholipide sind Grundbestandteil der Phospholipiddoppelschicht /Biomembran 

  • Steroide sind eine Hormonklasse. Dazu gehört u.a. Testosteron

  • Speicherung von Wärme

Weiterführende Literatur

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