Enzyme

Definition

Viele Reaktionen in der Zelle sind aufgrund ihrer freien Energie bevorzugt abzulaufen und ein chemisches Gleichgewicht zu erreichen. Da die meisten Stoffwechselprodukte weiter umgesetzt werden und somit aus dem Gleichgewicht entnommen werden, laufen die Reaktionen weiter ab. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist bei einer Körpertemperatur von 37°C sehr langsam. In der chemischen Industrie verwendet man dafür Katalysatoren. Katalysatoren setzen die Aktivierungsenergie für chemische Reaktionen herunter. Somit können die Reaktionen auch bei einer niedrigeren Temperatur ablaufen. In der Zelle sind diese Katalysatoren die Enzyme, die man deshalb auch als Biokatalysatoren bezeichnet. Enzyme sind Proteine. Sie sind an einer chemischen Reaktion beteiligt, setzen sie um und gehen unverändert aus der Reaktion hervor. Das Enzym wird also nicht verbraucht und kann weitere Reaktionen umsetzen. Die Enzymreaktion ist sehr spezifisch. Für jede Reaktion gibt es ein Enzym. Ein Enzym besitzt ein aktives Zentrum in das spezifisch ein Substrat binden kann. Man spricht vom "Schlüssel-Schloss-Prinzip", da das Substrat in das Enzym so spezifisch wie ein Schlüssel in ein Schloss passt. Die Enzymreaktion läuft in den meisten Fällen gleich ab. Zuerst bildet sich ein Enzym-Substrat Komplex. Die Reaktion findet statt und Enzym und Produkt trennen sich. Jedoch gibt es weitere Einflussfaktoren, die auf die Reaktion einwirken. 

Regulation der Enzymaktivität

Ein Enzym hat neben dem Aktiven Zentrum noch ein Allosterisches Zentrum an dem Moleküle binden können. Dort kann das Substrat nicht binden. Die Moleküle, die an das allosterische Zentrum binden haben einen Einfluss auf das aktive Zentrum. Das aktive Zentrum ändert seine Form und das Substrat kann nicht mehr binden. Andersherum gibt es auch den Fall, das ein Substrat nur dann binden kann, wenn ein Molekül im allosterischen Zentrum bindet.  Diese Vorgänge bezeichnet man als Nicht-Kompetitive Hemmung. Es spielt also keine Rolle wie viel Substrat im Gegensatz zum sog. Inhibitor vorliegt, da es nicht umgesetzt werden kann. 

1. Kompetitive Hemmung

Bei der kompetitiven Hemmung haben Substrat und Hemmstoff eine ähnliche Struktur und können deshalb beide an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Folglich konkurrieren beide um die Bindestelle. Der Stoff, der in der Umgebung des Enzyms mit größerer Konzentration vorliegt, bindet öfter an das aktive Zentrum des Enzyms. 

Wenn also genug Substrat zugesetzt wird kann die maximale Umsatzgeschwindigkeit des Enzyms erreicht werden. 

2. Nicht-Kompetitive Hemmung

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung haben Substrat und der Hemmstoff keine Ähnlichkeit. Das Substrat kann noch am Enzym binden. Das Substrat kann allerdings in Anwesenheit des Hemmstoffes nicht mehr umgesetzt werden.  

Bei Erhöhung der Substratkonzentration kann die maximale Umsatzgeschwindigkeit nicht erreicht werden. 

3. Allosterische Hemmung

Das Enzym besitzt hier nicht nur ein aktives Zentrum, sondern auch ein allosterisches Zentrum. Man unterscheidet hier die homoallosterische Hemmung und die heteroallosterische Hemmung.

Bei der Homoallosterischen Hemmung kann ein Substrat nur dann binden, wenn bereits ein anderes Substrat gebunden hat. In diesem Fall besitzt das aktive Zentrum zwei katalytische Zentren. Es kann erst zu einer Umsetzung des Substrats kommen, wenn beide Substrate an das Enzym gebunden haben.

Man spricht von einer heteroallosterischen Hemmung, wenn der Hemmstoff nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum bindet. Das Substrat kann dann nicht mehr in das Produkt umgesetzt werden. Eine heteroallosterische Hemmung ist meistens nicht reversibel. Allosterische Hemmungen können nicht mit der Michaelis-Menten Kinetik beschrieben werden. ​

Hauptklassen von Enzymen

Man unterteilt Enzyme in 6 Hauptklassen, die Reaktionen mit ähnlichen Eigenschaften umsetzen

  1. Oxidoreduktasen: bei dieser Reaktion braucht das Enzym Cofaktoren (Coenzyme) wie NADH. Das Substrat und das Coenzym werden reduziert bzw. oxidiert.

  2. Transferasen: hier wird eine funktionelle Gruppe von einem Substrat auf das andere übertragen.

  3. Hydrolasen: das Substrat wird unter Einschluss von Wasser gespalten

  4. Lyasen: Spaltung des Substrats in 2 Produkte

  5. Isomerasen: Isomere werden ineinander umgewandelt

  6. Ligasen: verknüpfen 2 Edukte unter Verbrauch von ATP zu einem Produkt

Weiterführende Literatur

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